Il processo di digestione delle proteine ha un rendimento molto elevato: circa il 99% delle proteine sono assimilate, mentre solo l’1% viene espulso dalle feci.
Lo scopo fondamentale della digestione delle proteine è la loro scomposizione nelle loro molecole più semplici, gli aminoacidi. Questi ultimi sono assorbiti dalle pareti dell’intestino e, attraverso il sistema circolatorio (la vena porta epatica), raggiungono il fegato, deputato, in base al fabbisogno e alle condizioni in cui si trova l’organismo, a decidere come utilizzare le proteine assunte mediante il cibo.
La prima fase della digestione delle proteine avviene nello stomaco (a differenza dei carboidrati che cominciano ad essere digeriti in bocca dagli enzimi della saliva). Le pareti dello stomaco, in seguito allo stimolo dell’ormone gastrina, secernono un enzima deputato alla digestione delle proteine, la pepsina. La gastrina a sua volta è prodotta in base a stimoli esterni (l’odore del cibo o la sua vista, o addirittura il solo pensiero del cibo). La pepsina entra in funzione grazie al rilascio da parte delle pareti dello stomaco di acido cloridrico, che rende acido l’ambiente dello stomaco (il pH si abbassa al valore 2).
L’ambiente acido, oltre ad assolvere a norme igieniche (uccide gli organismi patogeni), facilita la digestione favorendo l’azione della pepsina e l’assorbimento di ferro e calcio. Le catene tridimensionali di aminoacidi vengono “srotolate” e scisse in frazioni più semplici (due o tre legami di aminoacidi, ovvero tripeptidi o dipeptidi) e all’uscita dallo stomaco circa il 15% delle proteine introdotte con il cibo sono state elaborate.
La tappa conclusiva della decomposizione, che scinde i tripeptidi e i dipeptidi negli aminoacidi costitutivi, avviene nella prima parte dell’intestino (intestino tenue). Qui la pepsina cessa di funzionare (il pH è meno acido) e il suo ruolo è sostituito da un altro enzima, la tripsina. Gli aminoacidi assorbiti raggiungono quindi il fegato, ove possono subire tre destini diversi: nessuna conversione, conversione in glucosio o conversione in lipidi.
Nessuna conversione – Gli aminoacidi rientrano nel sangue in forma libera o sotto forma di albumina. Da qui possono servire in importanti processi anabolici o di formazione di ormoni o di altri derivati, come la fosfocreatina e la colina.
Conversione in glucosio – Sono convertiti in glucosio con un processo chiamato gluconeogenesi. Tale processo comporta la perdita da parte dell’aminoacido del gruppo amminico, cioè della parte che contiene l’azoto, e sfrutta lo scheletro di carbonio presente nella struttura chimica dell’aminoacido per formare molecole di glucosio. Un aminoacido particolarmente efficiente in questa conversione è l’alanina. In particolare si è visto che
il regolare esercizio fisico migliora le capacità di gluconeogenesi del fegato a partire dall’alanina [1].
Conversione in lipidi – Sono convertiti in grassi con un processo chiamato chetogenesi. Alcuni aminoacidi sono particolarmente efficienti per questa conversione, e per questo motivi sono detti chetogenici. Un esempio è la glicina. In questo processo, una volta perduto il gruppo amminico, l’aminoacido viene trasformato in acetil-CoA, ed è utilizzabile quindi per produrre energia.
Digestione delle proteine: la pratica
Le informazioni soprariportate possono sembrare noiose e inutili dal punto di vista pratico. Invece, poiché capire è la vera conoscenza, ci permettono di stabilire alcuni comportamenti pratici molto utili.
- La digestione delle proteine sovraccarica l’organismo che deve scomporle. Pertanto è ottimistico pensare di assumere proteine 1-2 ore prima di uno sforzo intenso e non avvertire lo stomaco pesante durante la prova (i muscoli e lo stomaco sono in competizione per l’afflusso sanguigno necessario al loro lavoro).
- È altrettanto ottimistico sperare (anche con le strategie più sofisticate) che si attui solo il primo processo (nessuna conversione), come sperano molti body builder. La conversione in glucosio e soprattutto in lipidi è la regola quando si assumono (anche tramite proteine) più calorie del necessario.
[1] K. D. Sumida, C. M. Donovan: Enhanced hepatic gluconeogenic capacity for selected precursors afted endurance training, J. Appl. Physiol., 79-1883, 1995.
