La mioglobina è una proteina molti importante nei processi di consumo di ossigeno del corpo umano per la produzione di energia. Essa è contenuta nei muscoli (compreso il cuore), specialmente nelle fibre cosiddette "lente", in grado di produrre energia mediante la sintesi di ATP. Si tratta della prima proteina la cui struttura è stata studiata dalla cristallografia a raggi X. Questo metodo ha evidenziato che la mioglobina è costituita da una catena di aminoacidi avvolta ad elica e ripiegata in modo da formare otto segmenti principali. La mioglobina è la proteina più semplice in grado di legarsi all'ossigeno, in quanto è costituita da un solo eme. L'eme a sua volta è un complesso chimico fondamentale che sta alla base non solo della mioglobina, ma anche dell'emoglobina, ed è la parte responsabile del trasporto dell'ossigeno. La reazione tra mioglobina (Mb) e ossigeno (O₂) è assai semplice:

Mb + O₂ -> MbO₂

L'eme si trova all'interno della catena della sequenza aminoacidica e la sua particolare posizione che, isolando il ferro e impedendo che ceda elettroni, permette al ferro di rimanere nel suo stato ferroso e quindi di potersi legare stabilmente con l'ossigeno.
A differenza dell'emoglobina (che contiene quattro eme), la mioglobina è in grado di intervenire nel processo di cessione/trasporto di ossigeno molecolare (O₂) in diverse condizioni di pressione parziale del gas ossigeno, anche molto basse e per questo motivo si dice che la mioglobina presenta un'alta affinità con la molecola di ossigeno O₂. Le diverse pressioni alla quale la mioglobina opera determinano le sue due funzioni principali:

• a pressioni superiori ai 40 mm Hg l'ossigeno rimane legato alla mioglobina che risulta satura di gas per la quasi sua totalità (95%). Dal momento che si trova nel tessuto cardiaco e nei muscoli, costituisce in questo modo una riserva all'interno del muscolo.
• a pressioni molto basse (5 mm Hg) la mioglobina libera l'ossigeno, divenendo un meccanismo efficace di trasporto e rilascio del gas.

Una volta immagazzinato l'ossigeno, la mioglobina è in grado di liberarlo all'inizio del lavoro dell'esercizio fisico oppure in seguito a una richiesta per l'aumento di intensità dello sforzo muscolare. In queste condizioni l'ossigeno non può essere assorbito dal sangue, ma deve essere rilasciato all'interno del muscolo stesso.
Per la mioglobina la capacità di legarsi all'ossigeno non dipende da altri fattori come la temperatura, le variazione di pH e la pressione dell'anidride carbonica. La dipendenza è nota come effetto Bohr e vale invece per l'emoglobina. Il fatto che la mioglobina non risenta dell'effetto Bohr è una proprietà importante perché durante il lavoro muscolare la temperatura del muscolo cresce, ed è possibile anche un aumento dell'acidità e della produzione di anidride carbonica.
La mioglobina è presente non solo negli esseri umani, ma anche negli animali (mammiferi, uccelli e anche taluni invertebrati). Negli animali la quantità di mioglobina è sicuramente correlata al grado di efficienza fisica: per esempio, le gambe dei cani da caccia sono più ricche di mioglobina rispetto a quelle di cani "sedentari" [1]. Negli esseri umani invece non sono stati chiariti i legami tra quantità di mioglobina muscolare e allenamento.
 
[1] J. H. Shenk et al.: Spectrophotometric of hemoglobins, J. Biol. Chem., pagg 105-741, 1934.